专利名称：：纺织品的一步处理的制作方法
技术领域：
：本发明涉及用于纺织品退浆、煮练(scouring)和漂白的一步酶处理的方法和组合物。
背景技术：
：在纺织纤维、纱和织物的纺织加工中，通常需要预处理或准备步骤以为进一步使用适当准备天然材料，特别是为商业物品通常需要的染色、印花和/或整理阶段。这些纺织品处理步骤移除自然存在的或通过纺纱和编织步骤加至纤维和/或织物的杂质和发色体。尽管纺织品处理可以包括许多不同的处理和阶段，但是最通常包括退浆——经由酶、碱或氧化浸泡除去上浆剂，如淀粉；煮练一一在接近沸腾的温度下，通过与氢氧化钠溶液接触除去脂、油、蜡、果胶质(pecticsubstance)、尘屑、蛋白质和脂肪；和漂白~~一般通过使用氧化剂(如过氧化氢、次氯酸盐和二氧化氯)或通过使用还原剂(如二氧化硫或亚硫酸氢盐)从纺织品除去发色体和使纺织品的发色体变白。由于在每一个步骤中存在宽范围的条件变化，商业上酶纺织加工通常需要这些预处理步骤的分离。然而，由于使用几个连续的具有不同pH值、温度条件和化学添加的槽，以及在各自的阶段间必需的多次清洗步骤，和由于95。C以上的高加工温度导致的高能量消耗，此处理步骤的分离导致给整体处理工艺增加沉重的附加成本。额外的清洗和/或干燥步骤给处理工艺增加了巨大的额外成本和废料。因此，在减少成本和废料形式的纺织品商业处理中，各种预处理阶段组合成一步处理比起通常使用的商业工艺，将产生重大影响。然而，虽然之前进行过研究，这三个普通步骤的组合是不令人满意的。目前使用的漂白技术包括使用碱性过氧化氢在超过95C的温度下漂白。这样的高温和强漂白体系与在退浆操作中所需的淀粉酶完全不相容。因此，在超过95"C的温度上，退浆和漂白技术的组合导致退浆酶的降解以及不令人满意的退浆结果。替代性的退浆技术如碱性或氧化浸泡包括使用导致纤维损毁的腐蚀性化学药品。在另一方面，在降低温度下，进行一步处理以允许有效的酶退浆结果，导致不可接受地差的漂白，白度值低于商业可接受限度。而且，这种没有煮练酶的低温度工艺，产生低可湿性的织物，其对于进一步的染色、印花和整理工艺是不可接受的。US2002-0007516公开了一步工艺，其使用疏水漂白活性剂或与过氧化氢关联的预制过酸。然而，此技术仍然需要化学物质，其必需额外处理废水，导致增加纺织品处理器的成本。类似地，US2003-041387公开了这样的漂白体系的使用，其利用作为成分加入而不是原位产生的过酸。这些体系中没有一种依靠用于同时对棉和基于棉的纺织品以及非棉纤维素纺织品退浆、煮练和漂白的酶组合物，它们也没有为纺织品的这种一步工艺提供环境友好的酶方法。虽然，它们也许是对传统方法的改善，但仍留有太多改善的余地。因此，仍然需要有效的酶促一步纺织品处理工艺，特别是需要纺织品处理中退浆、煮练和漂白的组合，相对于传统的纺织品漂白工艺，其能提供优异的可湿性和白度益处，同时将环境足迹(environmentalfootprint)和纺织厂(textilemill)的成本最小化，并且提供改善的织物强度保持和降低的纤维损毁。发明简述申请人:在本文描述用于纺织品的一步酶处理的方法和组合物。一个方面，提供用于纺织品的酶漂白的方法。第二个方面，提供使用一步处理组合物处理纺织品的方法。第三个方面，提供用于纺织品的退浆、煮练和漂白的一步处理的组合物。在一个方面，提供用于纺织品的酶漂白的组合物。在一个方面，纺织品的处理是为纺织品的退浆和/或煮练和/或漂白。能通过在本文描述的方法和组合物处理的纺织品是纤维素或包含纤维素的纺织品，如棉和混棉，但此处理不限定于纤维素制品。在一个实施方式中，方法包含对纺织品的酶漂白在适合允许纺织品可测白度的时间长度和条件下，将需要漂白的纺织品与包含酯源、酰基转移酶和过氧化氢源的酶漂白组合物进行接触。酯源可以是任何适合的乙酸酯。酯源存在于漂白液体中，浓度为约100ppm至10,000ppm之间，约1000ppm至5000ppm之间或约2000ppm至4000ppm之间。适合的乙酸酯选自丙二醇二乙酸酯、乙二醇二乙酸酯、甘油三乙酸酯、乙酸乙酯、甘油三丁酸酯和其类似物。前述的乙酸酯的组合物也是可以考虑的。[14]酰基转移酶可以是过水解(perhydrolysis)与水解比大于1的任何转移酶。酰基转移酶在漂白液体中的浓度是在约0.005ppm至100ppm之间，约0.01ppm至50ppm之间，约0.05ppm至10ppm之间。过氧化氢可以从外源加入。或者，过氧化氢可以通过过氧化氢生成氧化酶和适合的底物在原位酶促生成。过氧化氢生成氧化酶可以是糖氧化酶，如葡萄糖氧化酶。适合的底物可以是葡萄糖。过氧化氢在漂白液体中的浓度是在约100ppm至5000ppm之间，约500ppm至4000ppm之间或约1000ppm至3000ppm之间。适合的条件将取决于使用的酶和加工方法(例如，连续、分批、浸轧巻堆(pad-batch))，但考虑包含不同温度、pH值、加工时间及类似条适合的pH条件包含介于约5至11之间的pH值、介于约6至10之间的pH值和介于约6至8之间的pH值。对纺织品适合的酶漂白时间条件是，优选情况下，介于约5分钟至24小时之间，介于约15分钟至12小时之间，或介于约30分钟至6小时之间。适合的温度条件包含介于约15。C至90。C之间，介于约24。C至80"C之间或介于约4(TC至6(TC之间。在一个实施方式中，使用一步处理组合物处理纺织品的方法包括在足以允许纺织品退浆、煮练和漂白的时间长度和条件下，将需要加工的纺织品与一步处理组合物接触。优选情况下，一步处理组合物包含i)一种或多种生物煮练酶(bioscouringenzyme);ii)—种或多种退浆酶；禾Biii)—种或多种酶漂白体系。一步处理组合物可以进一步包含一种或多种选自表面活性剂、乳化剂、螯合剂和/或稳定剂的辅助成分。本实施方式的酶漂白体系、适合的条件和时间长度与第一个实施方式所述的相同。生物煮练酶是果胶酶，其包括但不限于果胶酸裂合酶、果胶酯酶、多聚半乳糖醛酸酶等，如J.R.Whitaker(Microbialpectolyticenzymes,(1990)p.133-176.InW.M.FogartyandC.T.Kelly(ed.),Microbialenzymesandbiotechnology.ElsevierSciencePublishers,Barking,UnitedKingdom)所描述的，或果胶酶和其它酶如角质酶、纤维素酶、蛋白酶、脂肪酶和半纤维素酶的组合。在一种实施方式中，果胶酶是果胶酸裂合酶。退浆酶选自淀粉酶和甘露聚糖酶。作为退浆酶得到应用的一种具体的淀粉酶是a-淀粉酶。—步处理组合物可以进一步包含选自表面活性剂、乳化剂、螯合剂和/或稳定剂的辅助成分。表面活性剂可以是非离子型表面活性剂或非离子型与阴离子型表面活性剂的组合。化学漂白剂可以与一步处理组合物联合使用。适合的化学漂白剂(一种或多种)可以选自氧化性漂白剂、过氧化钠、高硼酸钠、高锰酸钾、次氯酸钠、次氯酸钙和二氯异氰脲酸钠。在一个组合物实施方式中，一步处理组合物包含i)一种或多种生物煮练酶和ii)酶漂白体系。在一个方面，组合物可以包含一种或多种退浆酶。一步处理组合物可以进一步包含一种或多种选自表面活性剂、乳化剂、螯合剂和/或稳定剂的辅助成分。通过下面的详细描述，本发明的其他目标、特征和优点将变得明白。然而应该理解，尽管详细描述和具体实施例说明了本发明的优选实施方式，但是它们仅仅以举例说明的方式给出，这是因为通过该详细描述，在本发明范围和精神之内进行的各种变化和修改对本领域技术人员来说将是显而易见的。附图简述图1说明各种处理的漂白效果。图片是样本经过以下处理的A)缓冲液B)缓冲液+表面活性剂+PGDA+H202,C)缓冲液+表面活性剂+BP3000L以及D)缓冲液+表面活性剂+PGDA+H202+AcT+OxAm+BP3000L+角质酶。图2显示的是用对照(上面两个样本)和对照+酶(底部两个样本)经过12小时浸轧巻堆处理的样本的图片。图3显示刚刚碘染色后的样本图片A)缓冲液；B)缓冲液+表面活性剂+PGDA+H202;C)缓冲液+表面活性剂+OxAm;D)缓冲液+表面活性剂+PGDA+H202+酶混合物；E)商业漂白棉(阳性对照)；F)缓冲液+表面活性剂+00八+1^202(浸轧巻堆)；G)缓冲液+表面活性剂+PGDA+H202+酶混合物(浸轧巻堆)。图4显示钌红染色后的样本图片A)商业漂白棉(阳性对照)；B)缓冲液；C)缓冲液+表面活性剂+BP3000L;D)缓冲液+表面活性剂+PGDA+H202;E)缓冲液+表面活性剂+PGDA+H202+酶混合物；F)缓冲液+表面活性剂+00八+压02+(浸轧巻堆);G)缓冲液+表面活性剂+PGDA+H202+酶混合物(浸轧巻堆)。图5提供如此图，其显示在棉上检测的AcT的漂白能力。[33]图6提供如此图，其显示在亚麻布上检测的AcT的漂白能力。发明详述现在，仅使用下面的定义和例子，作为参考的方式对本发明进行详细描述。本文参考的所有专利和出版物，包括在这些专利和出版物中公开的所有序列，被明确地引入作为参考。[35]数值范围包括限定该范围的数。除非另外指出，分别地，核酸以5'到3'方向从左到右书写；氨基酸序列以氨基端到羧基端的方向从左到右书写。本文所提供的标题不是对本发明的不同方面和实施方式的限制，可以通过参考说明书整体对其进行理解。因此，通过参考说明书整体对下方紧接着定义的术语进行更全面的阐释。定义除非本文中另外定义，本文中使用的所有技术和科学术语，具有与本发明所属领域的普通技术人员的通常理解相同的含义。例如，SingletonandSainsbury，DictionaryofMicrobiologyandMolecularBiology,2dEd.，JohnWileyandSons,NY(1994);禾卩HaleandMarham，TheHarperCollinsDictionaryofBiology,HarperPerennial,NY(1991)为本领域普通技术人员提供了本发明中应用的许多术语的普通词典。尽管与本文中所述的那些方法和材料类似或等价的任何方法和材料在本发明的实践中得到应用，但是本文描述了优选的方法和材料。因此，通过参考说明书整体对下方紧接着定义的术语进行更充分的描述。同样，如本文所应用，除非上下文中另外明确指明，单数术语"一(a)"、"一个(an)"和"该(the)"包括复数指代。除非另外指明，分别地，核酸以5'到3'方向从左到右书写；氨基酸序列以氨基端到羧基端的方向从左到右书写。应该理解，本发明不限于所描述的具体的方法、方案和试剂，因为根据本领域技术人员使用它们的背景，它们可以进行变化。整个本说明书中给出的每一最大数值限值意图包括每一较小的数值限值，就好像此较小的数值限值清楚地书写在本文中一样。整个本说明书中，给出的每一最小数值限值包括每一较大的数值限值，就好像此较大的数值限值清楚地书写在本文中一样。在整个本说明书中，给出的每一数字范围将含有落入此较宽数字范围内的每一较窄数字范围，如同这些较窄数字范围明确地写在本文中一样。如本文所用，术语"漂白(bleaching)"指，处理纺织材料的工艺，所述纺织品材料如纤维、纱、织物、服装和非织造物，以在所述纤维、纱、织物、服装或非织造物上生产出更明亮的颜色。例如，如本文所用，漂白是指通过对在纤维素或其它纺织材料中引起颜色的化合物的清除、修饰或掩饰使织物变白。因此，"漂白"是指，在适合的pH和温度条件下，处理纺织品足够长的时间，以实现纺织品的增亮(也就是，变白)。可以使用化学漂白剂和/或由酶促产生的漂白剂，进行漂白。例如，适合的漂白剂的实例包括，但不仅限于CK)2、H202、过酸类、N02等。在本发明的工艺、方法和组合物中，11202和过酸类优选是酶促产生的。如本文所用，术语"漂白剂"包含能漂白织物的任何部分。[42]"化学漂白剂(一种或多种)"是能在不存在酶的情况下漂白纺织品的实体。它们可以需要漂白活化剂的存在。可用于本文所描述的工艺、方法和组合物的适合的化学漂白剂的例子是过氧化钠、高硼酸钠、高锰酸钾、其它过酸。在一些方面，当H202不是通过酶原位产生的时，其可以被认为是化学漂白剂。术语"一步纺织加工组合物"指包含至少一种生物煮练酶和至少一种酶促产生的漂白剂的制剂。在一些实施方式中，加工组合物还包含至少一种退浆酶。酶促产生的漂白剂优选为过酸。在一个方面，过酸是通过在过氧化氢存在下，酰基转移酶对适当底物的催化作用产生的。一步纺织加工组合物将包含足够的酶，以提供在本文规定的处理液体也就是水介质中的酶水平。可用于本文的酶是野生型酶以及其变体。优选地，变体被设计为氧化稳定的，例如，在过氧化氢存在下稳定。短语"酶漂白体系"指能酶促产生漂白剂的酶和底物。酶的漂白体系可以包含酯源、酰基转移酶(或过水解酶)和过氧化氢源。"酯源"指包含酯键的过水解酶底物。包括脂族和/或芳族羧酸与醇的酯与过水解酶一起应用。在优选实施方式中，酯源是乙酸酯。在一些优选实施方式中，酯源选自丙二醇二乙酸酯、乙二醇二乙酸酯、甘油三乙酸酯、乙酸乙酯和甘油三丁酸酯中的一种或多种。在一些优选实施方式中，酯源选自下述酸中的一种或多种的酯甲酸、乙酸、丙酸、丁酸、戊酸、己酸、辛酸、壬酸、癸酸、十二垸酸、十四垸酸、十六烷酸、硬脂酸和油酸。术语"过氧化氢源"指从外源(即，外部的或外面的)加入到纺织品处理槽的或通过过氧化氢生成氧化酶对其底物的作用在原位生成的过氧化氢。术语"过氧化氢生成氧化酶(hydrogenperoxidegeneratingoxidase)"指催化包括作为电子受体的分子氧(02)的氧化/还原反应的酶。在这些反应中，氧被还原为水(H20)或过氧化氢(H202)。适合用于本文的氧化酶是作用其底物生成过氧化氢(而不是水)的氧化酶。适合本文使用的过氧化氢生成氧化酶及其底物的实例是葡萄糖氧化酶和葡萄糖。其它能生成过氧化氢的酶(例如，醇氧化酶、乙二醇氧化酶、甘油氧化酶、氨基酸氧化酶等)与酯底物和本发明的过水解酶的组合也得到应用，以产生过酸。在一些实施方式中，过氧化氢生成氧化酶是糖氧化酶。如本文所用，术语"过水解酶"和"酰基转移酶"是可互换使用的，指能催化导致足够高量的适合用于漂白的过酸形成的反应的酶。在具体优选实施方式中，本文描述的工艺、方法和组合物中有用的过水解酶产生非常高的过水解与水解比值。这些独特的酶的高过水解与水解比值使这些酶适合使用于本文描述的工艺、方法和组合物中。在特别优选的实施方式中，过水解酶是在WO05/056782中描述的过水解酶。然而，不意图将本工艺、方法和组合物限制于该特定的耻垢分枝杆菌(Msmegma他)过水解酶、此过水解酶的特定变体和此过水解酶的特定同系物。如本文所用，短语"过水解与水解的比值(perhydrolysistohydrolysisratio)"是在限定的条件下和限定的时间内，由过水解酶酶促产生的过酸的量与酶促产生的酸的量的比值。在一些优选实施方式中，在WO05/056782中提供的分析法被用来确定该酶产生的过酸和酸的如本文所用，"纺织品(textile)"指纤维、纱、织物、服装和非编织品。该术语包括由天然、合成(例如，人造)以及各种天然和合成的混合物制成的纺织品。因此，术语"纺织品(一种或多种)"指未被加工的和被加工的纤维、纱、织物或编织织品、非编织品和服装。在本说明书中，术语"纺织品(一种或多种)""织物(fabric,—种或多种)""服装(garment,—种或多种)"将是可互换的，除非明确地另外规定。术语"需要加工的纺织品(一种或多种)"指需要被退浆和/或被煮练和/或漂白或可能需要其它处理如生物光洁整理(biopolishing)的纺织品。[51]术语"需要漂白的纺织品(一种或多种)(textile(s)inneedofbleaching)"指需要被漂白而未涉及其它可能的处理的纺织品。这些纺织品可以己经或可以未曾进行其它处理。类似地，这些纺织品可以需要或可以不需要后续处理。如本文所用，"纺织材料(textilematerials)"是纤维、纱线中间物、纱、织物、由织物制成的产品(例如，服装和其它制品)和非机织物的总称。如本文所用，术语"相容的(compatible)"指一步纺织加工组合物的组分不使过水解酶的酶活性降低到过水解酶在正常的应用条件下不能如所需有效的程度。具体的组合物材料详细示例在下文中。如此处所用，"有效量的过水解酶(effectiveamountofperhydrolaseenzyme)"指，本文描述的工艺和方法中达到需要的酶活性所必需的过水解酶的量。这种有效量容易被本领域的普通技术人员确定，并且其基于许多因素，如应用的具体酶变体、应用的pH值、应用的温度和类似因素，以及期望的结(例如，白度的水平)。如本文所用，"氧化化学品(oxidizingchemical)"指，具有漂白纺织品的能力的化学品。氧化化学品以适于漂白的量、pH和温度存在。该术语包括但不限于过氧化氢和过酸。如本文所用，"酰基(acyl)"是去除-OH基团后的羧酸残基的有机酸基团的通称(例如，乙酰氯，CH3CO-Cl，是由乙酸CH3COO-H形成的酰氯)。各个酰基基团的命名是用"基(yl)"替代该酸的"酸(ic)"而形成的。如本文所用，术语"转移酶(transfemse)"指，催化官能化合物向底物范围内转移的酶。如本文所用，术语"酶促转化(enzymaticconversion)"指，通过使底物或中间产物和酶接触，将底物修饰为中间产物，或将中间产物修饰为终产物。在一些实施方式中，接触是通过直接将底物或中间产物暴露于合适的酶实现的。因此，过氧化氢通过如葡萄糖氧化酶产生是因为在氧气存在下葡萄糖酶促转化为葡糖酸。类似地，例如，在过氧化氢存在下，酯通过酰基转移酶的酶促转化可生成过酸。如本文所用，短语"对蛋白水解的稳定性(stabilitytoproteolysis)"指蛋白质(例如，酶)抵抗蛋白水解的能力。不意图于将该术语限制为，应用某些特定蛋白酶来评价蛋白质的该稳定性。如本文所用，"氧化稳定性(oxidativestability)"是指蛋白质在氧化条件下起作用的能力。特别地，该术语指蛋白质在各种浓度11202和/或过酸存在情况下起作用的能力。各种氧化条件下的稳定性可以通过本领域技术人员已知的标准方法和/或本文描述的方法来测定。氧化稳定性的实质上改变通过酶活性半衰期增加或降低至少约5%或更多来证实(在大多数实施方式中，增加是优选的)，这是与氧化化合物不存在的情况下的酶活性相比较而言的。如本文所用，"pH稳定性(pHstability)"指蛋白质在特定pH下起作用的能力。一般来说，大多数酶具有其起作用的有限pH范围。除了在中间范围pH(g卩，pH7左右)起作用的酶之外，还有能够在非常高或非常低的pH下起作用的酶。在各种pH的稳定性可以通过本领域技术人员己知的标准方法和/或本文描述的方法来测定。pH稳定性的实质上改变通过酶活性半衰期增加或降低至少约5%或更多来证实(在大多数实施方式中，增加是优选的)，这是与在酶最适pH的酶活性相比较而言的。然而，不意图于将本文描述的本工艺、方法和/或组合物限制为任何pH稳定性水平或pH范围。如本文所用，"热稳定性(thermalstability)"指蛋白质在特定温度下起作用的能力。一般来说，大多数酶具有其起作用的有限温度范围。除了在中间范围温度(即，室温)起作用的酶之外，还有能够在非常高或非常低的温度起作用的酶。热稳定性可以通过己知方法和/或本文描述的方法来测定。热稳定性的实质上改变通过突变体的催化活性的半衰期增加或降低至少约5%或更多来证实(在大多数实施方式中，增加是优选的)，所述突变体暴露于不同于(g卩，高于或低于)酶活性的最适温度的温度下。然而，不意图于将本文描述的工艺、方法和/或组合物限制为任何温度稳定性水平或温度范围如本文所用，术语"化学稳定性(chemicalstability)"指蛋白质(例如酶)对不利影响其活性的化学品的稳定性。在一些实施方式中，这些化学品包括但不限于过氧化氢、过酸、阴离子表面活性剂、阳离子表面活性剂、非离子表面活性剂、螯合剂等。然而，不意图于将本文描述的工艺、方法和/或组合物限制为任何特定的化学品稳定性水平或化学品稳定性范围。如本文所用，术语"纯化(purified)"和"分离(isolated)"指从样品中去除污染物。例如，通过去除溶液或制备物中不是过水解酶的污染蛋白质和其它化合物，纯化过水解酶。在一些实施方式中，重组的过水解酶是在细菌或真菌宿主细胞中表达的，通过去除其它宿主细胞组分来纯化这些重组过水解酶；样品中的重组过水解酶多肽的百分数因而增加。如本文所用，"蛋白质(protein)"指由氨基酸组成的并且被本领域技术人员认为是蛋白质的任意组分。术语"蛋白质"、"肽(peptide)"和"多肽(polypeptide)"在本文可以交换使用。其中肽是蛋白质的一部分，本领域技术人员知晓该术语在文中的应用。如本文所用，功能上和/或结构上相似的蛋白质被认为是"相关蛋白质(relatedproteins)"。在一些实施方式中，这些蛋白质来源于不同的属和/或种，包括生物体类别之间的差异(例如，细菌蛋白和真菌蛋白)。在一些实施方式中，这些蛋白质来源于不同的属和/或种，包括生物体类别之间的差异(例如，细菌酶和真菌酶)。在其它实施方式中，相关蛋白质是由相同的种提供的。事实上，不意图将本文描述的工艺、方法和/或组合物限制为来自任何特定来源(一种或多种)的相关蛋白质。此外，术语"相关蛋白质"包括三级结构同系物和一级序列同系物。在进一步实施方式中，该术语包括能够免疫学上交叉反应的蛋白质。在最特别优选的实施方式中，本文有用的相关过水解酶蛋白质有非常高的过水解与水解比值。如本文所用，术语"衍生物(derivative)"是指通过向C-和N-末端中的任一一端或两端加入一个或多个氨基酸，在氨基酸序列中一个或许多不同位点处取代一个或多个氨基酸，和/或在蛋白质任一端或两端、或者在氨基酸序列的一个或多个位点处缺失一个或多个氨基酸，和/或在氨基酸序列的一个或多个位点处插入一个或多个氨基酸，而由蛋白质衍生出的蛋白质。蛋白质衍生物的制备优选地通过修饰编码天然蛋白质的DNA序列、将该DNA序列转化入合适的宿主以及表达该修饰的DNA序列以形成衍生蛋白质来完成。相关(和衍生)蛋白质包括"变体蛋白质(variantproteins)"。在一些优选实施方式中，变体蛋白质不同于亲代蛋白质，如野生型蛋白质;并且变体蛋白质彼此不同，不同之处在于少数的氨基酸残基。不同氨基酸残基的数目可以是一个或多个，优选地是l、2、3、4、5、10、15、20、30、40、50或更多的氨基酸残基。变体之间不同的氨基酸的数目是1至10之间。在一些方面，相关蛋白质和特定的变体蛋白质具有至少35%、40%、45%、50%、55%、60%、65%、70%、75%、80%、85%、90%、95%、97%、98%或99%的氨基酸序列同一性，此外，如本文所用的相关蛋白质或变体蛋白质指，在重要区域(prominentregions)的数目上不同于另一相关蛋白质或亲代蛋白质的蛋白质。例如，在一些实施方式中，变体蛋白质具有l、2、3、4、5或IO个不同于亲代蛋白质的相应的重要区域。本领域已知数种适于产生本文描述的酶的变体的方法，这些方法包括但不限于位点饱和诱变、扫描诱变、插入诱变、随机诱变、定点诱变和定向进化以及各种其它重组方法。在特别优选的实施方式中，对同源蛋白质进行工程改造，以产生具有所需活性(一种或多种)的酶。如本文所用，术语"类似序歹U(analogoussequence)"指在蛋白质中，提供了与目的蛋白质(即，通常是最初的目的蛋白质滩似的功能、三级结构和/或保守残基的序列。例如，在含有a螺旋或e片层结构的表位区域中，在类似序列中取代氨基酸优选地维持相同的特定结构。该术语也指核苷酸序列以及氨基酸序列。在一些实施方式中，开发出类似序列，这样，取代氨基酸导致显示出相似的或改进的功能的变体酶。在一些优选实施方式中，在目的片段或部分或其附近，目的蛋白质中的氨基酸的三级结构和/或保守残基被定位。因此，在目的片段或部分含有例如a螺旋或3片层结构的情况下，取代氨基酸优选保持该特定结构。如本文所用，"同源蛋白质(homologousprotein)"指与目的蛋白质(例如，来自另一来源的过水解酶)有相似作用和/或结构的蛋白质(例如过水解酶)。同源不意味着一定在进化上相关。因此，意图在于，该术语包括从不同的种得到的相同或相似的酶(一种或多种)(即，在结构和功能方面)。在一些优选实施方式中，需要鉴定出和目的蛋白质有相似的四级、三级和/或一级结构的同系物，因为用来自同系物的类似片段取代目的蛋白质中的片段或部分将降低该变化的破坏性。在一些实施方式中，同源蛋白质已经诱导出和目的蛋白质相类似的免疫应答(一种或多种)。如本文所用，"野生型(wild-type)"和"天然(native)"蛋白质是天然发现的那些蛋白质。术语"野生型序列(wild-typesequence)"和"野生型基因(wild-typegene)"在本文可以互换应用，指在宿主细胞中固有的序列或天然发生的序列。在一些实施方式中，野生型序列是指目的序列，它是蛋白质工程项目的起始点。编码天然发生的蛋白质的基因可以根据本领域技术人员已知的常规方法得到。方法通常包括，合成具有推定的编码目的蛋白质的区域的序列的标记探针，从表达该蛋白质的生物体制备出基因组文库，和通过与探针杂交来筛选文库中的目的基因。阳性杂交克隆然后被作图并测序。可以用本领域中已知的任何合适方法来确定序列间的同源性程度(参见，例如，SmithandWaterman,Adv.Appl.Math.，2:482[1981];NeedlemanandWunsch,J.Mol.Biol.,48:443[1970];PearsonandLipman:Pro"Natl.Acad.Sci.USA85:2444[1988];程序如WisconsinGeneticsSoftwarePackage中的GAP、BESTFIT、FASTA禾卩TFASTA(GeneticsComputerGroup,Madison,WI);禾口Devereux等，Nucl.AcidRes,,12:387-395[1984])。例如，PILEUP是确定序列同源性水平的有用程序。PILEUP使用渐进式配对比较(progressivepairwisealignment)由一组相关序列创建出多序列比对。它也能绘出树图，显示出用来创建该比对的聚类关系。PILEUP应用Feng与Doolittle的渐进比对方法的简化方法(FengandDoolittle，J.Mol.Evol.,35:351-360[1987])。i亥方法禾口Higgins与Sharp描述的方法相似(HigginsandSharp,CABIOS5:151-153[1989])。有用的PILEUP参数包含默认的空位权重(gapweight)值3.00、默认的空位长度权重(gaplengthweight)值0.10和加权末端空位(weightedendgaps)。合适算法的另一例子是BLAST算法，由Altschul等描述(Altschuletal.,J.Mol.Biol"215:403-410，[19卯];禾卩Karlinetal.,Proc.Natl.Acad.Sci.USA90:5873-5787[1993])。一个特别有用的BLAST程序是WU-BLAST-2程序(参见Altschuletal.，Meth.Enzymol.,，266:460-480[1996])。参数"W"、"T"、和"X"确定比对的灵敏性和速度。BLAST程序使用的默认值是字符长度(W)ll，BLOSUM62记分矩阵(参见HenikoffandHenikoff，Proc.Natl.Acad.Sci.USA89:10915[1989])比对(B)50，期望值(E)10，M，5，N，-4，和比较两条链。在有关至少两个核酸或多肽的内容中，短语"基本上相似(substantiallysimilar)"禾Q"基本上相同(substantiallyidentical)"典型地意味着，多核苷酸或多肽包括与参照(即，野生型)序列相比具有至少约40%同一性、更优选地至少约50%同一性、甚至更优选地至少约60%同一性、优选地至少约75%同一性、更优选地至少约80%同一性、甚至更优选地至少约90%同一性、再更优选地约95%同一性、最优选地约97%同一性、有时多达约98%和约99%序列同一性的序列。可以用已知程序如BLAST、ALIGN和CLUSTAL，使用标准参数确定序列同一性(参见，例如Altschul,etal.,J.Mol.Biol.215:403-410[1990];Henikoffetal.,Proc.Natl.Acad.Sci.USA89:10915[1989];Karinetal.，Proc.Natl.Acad.SciUSA90:5873[1993];和Higginsetal.，Gene73:237-244[1988])。实施BLAST分析的软件可以从NationalCenterforBiotechnologyInformation公开获得。也可以用FASTA搜索数据库(Pearsonetal.,Proc.Natl.Acad.Sci.USA85:2444-2448[1988])。两个多肽基本上相同的一个指征是，第一多肽可以和第二多肽有免疫学交叉反应。典型地，不同之处在于保守性氨基酸取代的多肽具有免疫学交叉反应性。因此，在例如两个肽仅在保守性取代上有差异时，那么一条多肽和第二条多肽基本上相同。两个核酸序列基本上相同的另一指征是，两个分子在严紧条件下彼此杂交(例如，在中度至高严紧性范围内)。术语"同时地"或"同时的"或"一步"意图显示退浆、煮练和漂白的至少一部分(例如，优选地大约75°/。或更多，更优选地大约90%或更多)在单一操作中实行。此术语不意图指用该方法和组合物处理的纺织品不能被处理多于一次。而是，该术语指对于每个处理循环，如在本申请其它地方详细描述的多种组分，在同一时间被用于加工纺织品。同样地，处理的组分可以一次加入一个、同时加入全部或以组加入，只要所有组分存在于处理循环的至少一部分。所有组分存在的处理循环的部分可以根据处理循环的总长度而变化。术语"同时地"在一些实施方式中也意图表示至少一部分生物煮练(bioscouring)和酶促漂白是在一个操作中实行的。这有明显的优势在分别进行的煮练和漂白步骤之间不再需要通常实施的冲洗和其它处理。因此，对于每一加工，大量减少了水、时间和能量的需求以及对不同设备的需求。而且，根据待被处理的织物的类型和在其上存在的杂质的性质，在执行本发明的加工时可以获得退浆效果。因此，在这些情况中，不需要执行另外的退浆处理。尽管优选所有退浆与漂白步骤联合实行，但是本领域普通技术人员将认识到，退浆的一些部分可以与漂白步骤分开实行，而不背离本发明的精神。如本文所用，多肽(如酶)的"纯化制剂(purifiedpreparation)"或"基本纯的制剂(substantiallypurepreparation)",是指与和其一起自然发生的其它蛋白质、脂质和核酸分离的多肽。优选地，多肽也与也用于纯化多肽的物质例如抗体或凝胶基质(例如聚丙烯酰胺)分离。优选地，多肽构成纯化制剂的干重的至少10%、20%、50%、70%、80%或95%。在一些实施方式中，酶可以作为纯化制剂使用或提供。本文使用的术语"肽(peptides)"、"蛋白质(proteins)"和"多肽(polypeptides)"是可以互换使用的。"酶(Enzymes)"是一种类型的蛋白质，其能催化生物化学反应。在本工艺、方法和组合物中，酶主要是能分解(即，降解)各种天然物质的酶，所述天然物质例如但不仅限于蛋白质和糖。术语"浆液(size)"或"浆液(sizing)"指在纺织品工业中使用的通过增加纱的抗磨性和强度以改善编织性能的化合物。浆液通常由例如淀粉或淀粉类化合物制成。如本文所用，术语"退浆(desize)"或"退浆(desizing)"指从纺织品除去浆液一一一般是淀粉——的过程，这通常在应用特定整理、染色或漂白之前进行。[83]如本文所用，"退浆酶(一种或多种)"指用于酶促除去浆液的酶。示例性的酶是淀粉酶、纤维素酶和甘露聚糖酶。如本文所用，术语"过水解作用(perhydrolyzation)"或"过水解(perhydrolyzed)"指在过氧化氢存在下由酯底物产生乙酸的反应。在优选实施方式中，过水解作用反应由酶——酰基转移酶——催化。如本文所用，术语"过乙酸(peraceticacid)"指从供体分子(donormolecule)的酯基团衍生的过酸。一般而言，过酸由羧酸酯衍生而来，所述羧酸酯已与过氧化氢反应形成高反应性的能传递它的一个氧原子的过酸产物。正是这种转移氧原子的能力使过乙酸起作为漂白剂的作用。如本文所用，术语"煮练(scouring)"指除去在棉纱或其它纺织品中天然存在的杂质，例如，很多非纤维素化合物(例如，果胶、蛋白质、蜡和尘屑等)。在一些实施方式中，除了天然非纤维素杂质，煮练能除去由制造引入的残留材料，如纺丝、络筒(coning)或浆纱润滑齐ll(slashinglubricant)。术语"生物煮练酶(一种或多种)"因此是指能除去至少一部分在棉纱或其它纺织品中发现的杂质的酶(一种或多种)。术语"尘屑(motes)"是指不想要的杂质，例如棉籽碎片、叶子、茎和植物其它部分，其甚至在机械轧棉加工(mechanicalginningprocess)之后，粘附于纤维。如本文所用，术语"坯布(greige(发音gray))"纺织品指在生产后没有经过任何漂白、染色或整理处理的纺织品。例如，把任何离开织机而未曾被整理(退浆、煮练等)、漂白或染色的机织物或针织物称作坯布纺织品。下文实例中使用的纺织品是坯布纺织品。如本文所用，术语"染色(dyeing)"指，特别是通过浸泡在着色溶液中施加颜色至例如纺织品上。术语"非棉纤维素(non-cottoncellulosic)"纤维、纱或织物指主要由基于纤维素的组合物而不是棉构成的纤维、纱或织物。这些组合物的实例包括亚麻布、苎麻、黄麻、亚麻、人造丝、莱塞尔纤维、醋酸纤维素和其它来自非棉纤维素制品的类似组合物。术语"蛋白酶(protease)"指来自微生物例如真菌、细菌的蛋白质或多肽的蛋白质或多肽结构域，或来自植物或动物的蛋白质或多肽的蛋白质或多肽结构域，并且其具有在蛋白质糖骨架的一个或多个不同位置催化切割肽键的能力。如本文所用，术语"酰基转移酶(acyltransferase)"指起断裂酯和其它在纺织品加工(例如，煮练)中需要除去的油基组分的功能的酶。在组合物背景中，酰基转移酶指催化适合的化合物(例如，丙二醇二乙酸酯)转化为包括过乙酸在内的各种成分的酶。如本文所用，术语"角质酶(cutinase)"指在纺织加工中使用的植物、细菌或真菌源的酶。角质酶是脂解的酶，能水解底物角质。角质酶能断裂脂肪酸酯和其它在纺织品加工(例如，煮练)中需要除去的油基组分。"角质酶"指具有显著的植物角质水解活性的酶。特别地，角质酶对在植物叶上发现的生物聚酯聚合物角质具有水解活性。适合的角质酶可以从许多不同的植物、真菌和细菌源分离。角质酶的实例提供在Lipases:Structure,MechanismandGeneticEngineering,VCHPublishers,editedbyAlberghina,Schmid&Verger(1991)pp.71-77;Upases,Elsevier,editedbyBorgstrom&Brockman(1984)pp.471-477;禾口Sebastianetal"J.Bacteriology,vol.169，no.1，pp.131-136(1987)。如本文所用，术语"果胶酸裂合酶(pectatelyase)"是指一类果胶酶。"果胶酶"表示根据如此领域限定的果胶酶在该领域中果胶酶是一组切割果胶物质主要为多聚(l,4-oi-D半乳糖醛酸酐)和其衍生物的糖苷键的酶(参见参考文献Sakaietal.，Pectin,pectinaseandprotopectinase:production,propertiesandapplications,pp213-294in:AdvancesinAppliedMicrobiologyvol:39，1993)。优选地，本文有用的果胶酶是通过反式消除催化随机切割果胶酸——也称作多聚半乳糖醛酸一一中的a-l，4-糖苷键的果胶酶，如多聚半乳糖醛酸裂合酶类(EC4.2.2.2)(PGL)，其也被称为多聚(1,4-a-D半乳糖醛酸酐)裂合酶、也被称为果胶酸裂合酶。术语"果胶(pectin)"表示果胶酸盐、多聚半乳糖醛酸和果胶，其可以被酯化为更高或更低程度。如本文所用，术语"a-淀粉酶(a-amylase)"指一种酶，其切割直链淀粉的a-(1-4)糖苷键产生麦芽糖分子(a-葡萄糖的二糖)。淀粉酶是在唾液中发现的消化酶，其也由多种植物产生。淀粉酶将长链碳水化合物(如淀粉)分解为更小的单元。当与非氧化稳定的ci-淀粉酶对比时，特别是当与氧化稳定a-淀粉酶从其衍生的非氧化稳定a-淀粉酶对比时，"氧化稳定"的a-淀粉酶是抵抗氧化方法降解的a-淀粉酶。如本文所用，"微生物(microorganism)"指细菌、真菌、病毒、原生动物和其它微生物或微观生物体。如本文所用，"衍生物(derivative)"是指蛋白质，其衍生自蛋白质前体(例如，天然蛋白质)，这通过加入一个或多个氨基酸至C-和/或N-末端的一个或两个，在氨基酸序列的一个或一些不同的位点取代一个或多个氨基酸，在蛋白质的任意一端或两端或在氨基酸序列的一个或多个位点缺失一个或多个氨基酸，或在氨基酸序列的一个或多个位点插入一个或多个氨基酸来实现。酶可以是已知酶的衍生物，只要它们行使作为未衍生的酶的功能至在本工艺、方法和组合物中有用所必须的程度。如本文所用，物质(例如，聚核苷酸或蛋白质)"衍生自(derivedfrom)"微生物指此物质源自此微生物。退浆酶任何适合的退浆酶可以用于本发明。优选地，退浆酶是淀粉分解酶。甘露聚糖酶和葡糖淀粉酶也发现可用于本文。更优选地，退浆酶是a-或P淀粉酶和它们的组合。淀粉酶适合本发明背景的a-和P淀粉酶包括那些细菌或真菌源的。这些淀粉酶的化学或遗传修饰的突变体也包括在此范畴中。优选的a-淀粉酶包括，例如可以从芽孢杆菌种获得的a-淀粉酶。有用的淀粉酶包括，但不限于Optisize40、Optisize160、OptisizeHT260、OptisizeHT520、OptisizeHTPlus、OptisizeFLEX(全部来自GenencorInt.Inc.)、DuramylTM、TermamylTM、FungamylTM和BANTM(全部可以从NovozymesA/S,Bagsvaerd,Denmark得到)。其它优选的淀粉分解酶是CGTases(环糊精葡聚糖转移酶,EC2.4丄19)，例如那些获得自芽孢杆菌种、嗜热厌氧杆菌(Aermoa"aera6acto。种或嗜热厌氧棒菌属[103]Optisize40和Optisize160的活性以RAU/g的产品表示。一RAU是在标准条件下，一小时内将1克淀粉转化为可溶糖的酶的量。OptisizeHT260、OptisizeHT520禾BOtpsizeHTPlus的活性用TTAU/g表示。一TTAU是在标准条件下，每小时将100mg淀粉水解为可溶糖所需的酶的量。OptisizeFLEX的活性以TSAU/g确定。一TSAU是在标准条件下，一分钟内将1mg淀粉转化为可溶糖所需的酶的量。取决于工艺类型，淀粉酶的用量不同。相同的酶更小的剂量比更大的剂量需要更多的时间。然而对退浆淀粉酶的量没有上限，除了可能受到溶液的物理特性的规定。过量的酶不会损害织物；其允许更短的加工时间。基于前述和应用的酶，建议下列用于退浆的最小剂<table>tableseeoriginaldocumentpage26</column></row><table>[105]退浆酶也可以优选从上面列出的酶中衍生而来，其中加入、缺失或取代一种或多种氨基酸，包括杂交多肽(hybridpolypeptide),只要得到的多肽展示退浆活性。利用传统诱变方法产生和利用例如高通过筛选技术如琼脂平板筛选方法鉴别这些在本发明实践中有用的变体。退浆酶以对纺织品材料退桨有效的量加入水溶液(即处理组合物)中。通常，将退浆酶例如a-淀粉酶以下面的量加入到处理组合物中按织物重量计从0.00001%至2%的酶蛋白质，优选地，按织物重量计从0.0001%至1%的酶蛋白质，更优选地，按织物重量计从0.001%至0,5%的酶蛋白质，甚至更优选地，按织物重量计从0.01%至大约0.2%的酶蛋白质。生物煮练酶果胶酶任何有能力降解例如植物细胞壁的果胶组分的果胶降解酶组合物可用于实行本发明。适合的果胶酶没有限制地包括真菌或细菌源的那些。化学或遗传修饰的果胶酶也包含在内。优选地，本发明中使用的果胶酶是重组产生的或天然源的。它们可以是单一成分酶。果胶酶可以分类根据它们的优选底物、高甲基-酯化的果胶或低甲基-酯化的果胶和多聚半乳糖醛酸(果胶酸酯)和它们的反应机理、P-消除或水解。果胶酶可以主要是内切-作用——在链内的随机位点切断聚合物，得到低聚物的混合物，或它们可以是外切-作用——从聚合物的一端攻击并产生单体或二聚体。作用于果胶的光滑区域的数种果胶酶活性被包括在由EnzymeNomenclature(1992)提供的酶分类中，例如，果胶酸裂合酶(EC4.2.2.2)、胶质裂合酶(EC4.2.2.10)、多聚半乳糖醛酸酶(EC3.2丄15)、外切-多聚半乳糖醛酸酶(EC3.2丄67)、外切-多聚半乳糖醛酸裂合酶(EC4.2.2.9)和外切-多聚-a-半乳糖醛酸酶(EC3.2.1.82)。在优选实施方式中，本发明的方法利用果胶酸裂合酶。如本文所用的果胶酸裂合酶的酶活性指通过反式消除催化随机切割果胶酸(也称作多聚半乳糖醛酸)中a-l，4-糖苷键。果胶酸裂合酶也称为多聚半乳糖醛酸裂合酶和多聚(l，4-D-半乳糖醛酸)裂合酶。为本发明的目的，果胶酸裂合酶的酶活性是通过测量pH值为10的O.IM甘氨酸缓冲液中的0.1%w/v的多聚半乳糖醛酸钠溶液在235nm下的吸光度的增加来确定活性(见，Collmeretal.，1988,(1988).Assaymethodsforpecticenzymes.MethodsEnzymol161，329-335)。酶活性通常表示为xmol/min即，每分钟催化x摩尔的产物形成的酶的量。另一种检测测量pH值为10的0.1M甘氨酸缓冲液中的5。/。w/v的多聚半乳糖醛酸钠溶液的粘度的增加，如通过振动粘度测定法测量的(APSU单位)。可以理解任何果胶酸裂合酶可以用于实践本发明。包含在本发明中使用的果胶酸裂合酶的非限制性实例，包括从不同细菌属如欧文氏菌属(￡nW"/a)、假单胞菌属(尸化wcfomo"as)、杆菌属(Sa"7/w)、克雷白氏杆菌属(K/AwW/a)和黄单胞杆菌属CYflW/zomo"w)克隆而来的果胶酸裂合酶。适合本文使用的果胶酸裂合酶是来自枯草杆菌CSac〃/ww6"fc)(Nasser,etal.(1993)FEBSLetts.335:319-326)和杆菌属某种YA-14(Kim,etal.(1994)Biosci.Biotech.Biochem,58:947-949)。产生自短小杆菌(DaveandVaughn(1971)J.Bacteriol.108:166-174)、多粘芽孢杆菌(及po/ymy;ca)(NagelandVaughn(1961)Arch.Biochem.Biophys.93:344-352)、嗜热脂肪芽孢杆菌(5.Wetw-o^2er柳o//H7z^)(KarbassiandVaughn(1980)Can.J.Microbiol.26:377-384)、杆菌属某种(HasegawaandNagel(1966)J.FoodSci,31:838-845)和杆菌属某种RK9(KellyandFogarty(1978)Can.J,Microbiol.24:1164-1172)的其它果胶酸裂合酶也被描述并考虑使用在本组合物和方法中。上面的任意一种，以及不依赖二价阳离子的和/或热稳定果胶酸裂合酶可以在本发明实践中使用。在优选实施方式中，果胶酸裂合酶包含，例如，在WO04/090099(Diversa)和WO03/095638(Novo)中公开的那些。根据本发明方法，待被使用的果胶溶酶的有效量依赖于多种因素，但是根据本发明，果胶溶酶在水介质中的浓度可以是按织物重量计从约0.0001%至约1%毫克的酶蛋白质，优选地，按织物重量计0.0005%至0.2%的酶蛋白质，更优选地，按织物重量计0.001%至约0.05%的酶蛋白质。角质酶可以使用任何适合在本发明中使用的角质酶，其包括，例如衍生自特异腐质霉(i/M^co/a/mo/ms)角质酶菌株DSM1800的角质酶，如在美国专利号4,810,414(引入本文作为参考)的实施例2中所描述的，或在优选实施方式中，在美国专利号5,512,203中描述的来自门多萨假单胞菌(/^Womo"oswe"c/o"'wa)的微生物角质酶，它们的变体和/或等价物。适合的变体描述于例如WO03/76580中。适合的细菌角质酶可以得自假单胞菌属(尸化M必mo"w)或不动杆菌属"c/""o^cfer)，优选地，得自施氏假单胞菌(PWMteer/)、产喊假单胞菌(Pa/ca/Zge"M)、类产碱假单胞菌(P/wewdoa/ca/z'gewe5)、铜绿假单胞菌(户aerag/"wa)或醋酸钙不动杆菌(Aca/coac幼'cws)，最优选地，得自施氏假单胞菌菌株ThaiIV17-1(CBS461.85)、PG-l-3(CBS137.89)、PG-1画4(CBS138.89)、PG-II-11.1(CBS139.89)或PG-II-11.2(CBS140.89)、铜绿假单胞菌PAO(ATCC15692)、产碱假单胞菌DSM50342、类产碱假单胞菌INII-5(CBS468.85)、类产碱假单胞菌M-l(CBS473.85)或醋酸f丐不动杆菌GrV-39(CBS460.85)。对于使用得自植物的角质酶，已知角质酶存在于很多植物的花粉中，并且这些角质酶在本工艺、方法和组合物中是有用的。角质酶也可以得自真菌，例如，犁头霉04Z^Aa)某些种；支顶孢属某些种；伞菌属某些种；厌氧真菌属(j加eram;;c^)某些种；曲霉某些种，包括棘孢曲霉(A(2"cw/e"to)、泡盛曲霉(」."而卿〃')、黄曲霉(」./7avw)、臭曲霉(A.foetidus)、v4./wman'ciw、》因曲霉(yl/ww/ga^s)、构巢曲霉(vlm'c^/(2m0、黑曲霉".m'ger)、米曲霉(Aoo;zae)、土曲霉(Atorew)禾卩花斑曲霉(Ave^/co/or);短梗霉属04eMrak^Www)某些种；头孢子菌属(Ce;/2a/ay;onim)某些种；毛壳菌属(C7^eto/m'wm)某些种；鬼伞属(Cc^/mw)某些种；Z)ac^〃wm某些种；镰刀菌属(FwraWimO某些种，包括Fcowg/o膨nms、多隔镰刀菌(Ffifece露e〃w/are)、爪哇镰刀菌(F乂"vam'cwm)、亚麻菱驚病嫌刀菌CP//"/)、尖包嫌刀菌(Foxw/wrMW)禾口腐皮镰刀菌(Fso/am');胶枝霉属(G//oc/^/&w)某些种；腐质菌属某些种，包括特异腐质霉(H/mo/em)和//./am/g/wwa;毛霉菌属(Tl4cwO某些种；脉孢菌属(A^"ra^ora)某些种，包括粗糙链孢霉(TV.和好食链孢霉(TV.w'to//n7a);7Veoca〃/ma幼'x某些种；Op/朋^yc&s某些种；青霉菌某些种；显毛平革菌属CP/w"erac/za"e)某些种；P/z/A^某些种；尸Z'ram;^"某些种；假单胞菌属某些种；酒霉菌属(i/n'zo;mO某些种；裂褶菌属(Sc/zfeo;/^〃wm)某些种；栓菌属(rramefes)某些种；木霉属(7Hc/70&w^)某些种，包括里氏木霉(7>^^)、里氏木霉(长枝(/o"g^rac/z/a^m))和绿色木霉(7:vzWcfe);和接霉属(Z;;gon^wc/n^)某些种。类似地，可以预想角质酶可以发现于细菌中，如杆菌属某些种；纤维单胞菌属(CW/"/omoww)某些种；梭菌属(C/oWnW&m)某些种；毁丝霉属(肘;^//0一;7(^0)某些种；假单胞菌属某些种，包括门多萨假单胞菌和恶臭假单胞菌p"^fa);热单胞菌属(7T^rmomo"os/(9ra)某些禾中；嗜热真菌属(777ermom少ces)某些禾中，包括7:/a柳g/wo^;链霉菌属(5^印tomyc^)某些种，包括产橄榄色链霉菌(S.o/zVoc/zramoge"^);和发现于纤维降解瘤胃细菌，如产琥珀酸丝状杆菌CFz7jraZa"erswcc/wge"e》中；和发现于酵母中，所述酵母包括念珠菌属(Caw/Wa)某些种，包括南极假丝酵母(C.v4wtorfea)、刍皮褶念珠菌(C.ragoya)、toAres//;近平滑念珠菌(C./wra/w//ow》；清酒假丝酵母菌(C.涎沫假丝酵母菌(Czeylanoides);小毕赤酵母(尸/c/z^脂'"wto);胶红类酵母菌(i/20cfotora/ag/w"m;y);粘质酵母(兄m固7ag/wos");禾口/S)w"。6o/om;K^/zo&加'ct^。角质酶优选以下述量加入至水性酶溶液按织物重量计从0.00001%至2%的酶蛋白质，优选地，按织物重量计从0.0001%至1%的酶蛋白质，更优选地，按织物重量计从0.005%至0.5%的酶蛋白质，甚至更优选地，按织物重量计从0.001%至0.5%的酶蛋白质。纤维素酶纤维素酶也是可以考虑用于本文描述的方法和组合物中用于生物煮练。纤维素酶按包括内切-和外切-活性以及纤维二糖水解能力分类为一系列酶家族。在本发明实践中使用的纤维素酶可以源自已知能产生纤维素分解酶的微生物，例如腐质菌属、嗜热真菌属、杆菌属、木霉属、镰刀菌属、毁丝霉属、显毛平革菌属、耙齿菌属0;^;c)、柱霉属(&^3//^^附)、裂褶菌属(Sc/z/zop/^/z'wm)、青霉菌、曲霉属或地霉属(Geotricum)某种。已知的能产生纤维素分解酶的种包括特异腐质霉、尖孢镰刀菌(Fusariumoxysporum)或里氏木霉。适合的纤维素酶非限制性实例中公开在美国专利号4，435，307;欧洲专利申请号0495257;PCT专利申请号WO91/17244;和欧洲专利申请号EP-A2-271004中，所有这些被引入本文作为参考。纤维素酶也用于纺织品的生物光洁整理。棉和其它基于纤维素的天然纤维可通过已知为"生物光洁整理"的酶处理进行改善。此处理给予织物更光滑和更光泽的外观。此处理用于除去"微毛(fuzz)"-从纱表面产生的小股的纤维。在纺织品贸易中，微毛的球称作"纤维绒球(pill)"。在生物光洁整理之后，微毛和纤维绒球得以减少。除去微毛的其它益处是更柔软、更光滑的手感和良好的颜色亮度(colorbrightness)。在本发明的方法的实施方式中，纤维素酶可以使用的浓度范围是从按织物重量计从0.0001%至1%的酶蛋白质，优选地，按织物重量计从0.0001%至0.05%的酶蛋白质，特别是按织物重量计从0.0001%至约0.01%的酶蛋白质。纤维素酶活性的测定(ECU)纤维素分解的活性可以通过测量酶降低羧甲基纤维素(CMC)溶液的粘度的能力以内切-纤维素酶单位(ECU)来确定。ECU检测通过测量样品降低羧甲基纤维素(CMC)溶液的粘度的能力，量化存在于样品中的催化活性的量。此检测在振动粘度仪(例如，得自Sofraser，France的MIVI3000)中进行，条件为40。C、pH7.5、0.1M的磷酸盐缓冲液、时间30分钟，使用降低CHIC底物粘度的相对酶标准品(Hercules7LED)、酶浓度大约0.15ECU/ml。主要标准品限定为8200ECU/g。—个ECU是在这些条件下降低一半粘度的酶的量。其它生物煮练酶本发明不限于应用上述讨论的用于生物煮练的酶。其它酶可以单独或互相组合或与那些上述列出的组合使用。例如可以在本发明中使用蛋白酶。适合的蛋白酶包括动物、植物或微生物源的那些，优选地，为微生物源的那些。蛋白酶可以是丝氨酸蛋白酶或金属蛋白酶，优选地，是碱性微生物蛋白酶或胰蛋白酶类的蛋白酶。蛋白酶的实例包括氨肽酶，其包括脯氨酰氨肽酶(3.4.11.5)、X-pro氨肽酶(3.4.11.9)、细菌亮氨酰氨肽酶(3.4.11.10)、嗜热氨肽酶(3.4.11.12)、赖氨酰氨肽酶(3.4.11.15)、色氨酰氨肽酶(3.4.11.17)和甲硫氨酰氨肽酶(3.4.11.18);丝氨酸肽链内切酶，其包括胰凝乳蛋白酶(3.4.21.1)、胰蛋白酶(3.4.21.4)、黄瓜素(cucumisin)(3.4.21.25)、brachyurin(3.4.21.32)、塞里维辛(cerevisin)(3.4.21.48)和枯草杆菌蛋白酶(3.4.21.62);半胱氨酸肽链内切酶，其包括木瓜蛋白酶(3.4.22.2)、ficain(3.4.22.3)、木瓜凝乳蛋白酶(3.4.22,6)、萝摩蛋白酶(3.4.22.7)、actinidain(3.4.22.14)、caricain(3.4.22.30)和ananain(3.4.22.31);天冬氨酸肽链内切酶，其包括胃蛋白酶A(3.4.23.1)、曲霉胃蛋白酶I(Aspergill叩epsinI)(3,4.23.18)、青霉胃蛋白酶(Penicillopepsin)(3.4.23.20)和糖胃蛋白酶(Saccharopepsin)(3.4.23.25);和金属肽链内切酶，包括Bacillolysin(3.4.24.28)。枯草杆菌蛋白酶的非限制性实例包括枯草杆菌蛋白酶BPN'、枯草杆菌蛋白酶amylosacchariticus、枯草杆菌蛋白酶168,枯草杆菌蛋白酶mesentericopeptidase、枯草杆菌蛋白酶Carlsberg、枯草杆菌蛋白酶DY、枯草杆菌蛋白酶309、枯草杆菌蛋白酶147、热酶(thermitase)、aqualysin、牙孢杆菌PB92蛋白酶、蛋白酶K、蛋白酶TW7和蛋白酶TW3。商业上可获得的蛋白酶包括AlcalaseTM、Savinase.TM、Primase.TM、Duralase.TM、EsperaseTM、KannaseTM禾口DurazymTM(NovoNordiskA/S)、Maxatase.TM、Maxacal.TM、MaxapemTM、ProperaseTM、PurafectTM、PurafectOxPTM、FN2JM禾卩FN3tm(GenencorInternationalInc.)。在本发明中也可用的是蛋白酶变体，例如在下列专利或公开的专利申请中公开的那些:EP130,756(Genentech)、EP214,435(Henkel)、WO87/04461(Amgen)、WO87/05050(Genex)、EP251,446(Genencor)、EP260,105(Genencor)、Thomas,etal.,(1985),Nature.318.p.375-376、Thomas,etal.,(1987),J,Mol,Biol"193，pp.803-813、Russel,etal.，(1987),Nature,328,p.496-500、WO88/08028(Genex)、WO88/08033(Amgen)、WO89/06279(NovoNordiskA/S)、WO91/00345(NovoNordiskAJS)、EP525610(Solvay)禾卩WO94/02618(Gist-BrocadesN.V,)，所有这些被引入本文作为参考。蛋白酶的活性可以如在"MethodsofEnzymaticAnalysis"，thirdedition,1984,VerlagChemie,Weinheim,vol.5中所述进行测定。在本发明的其它具体实施方式中，可以考虑，脂肪酶单独或与本发明其它生物煮练酶一起用于纺织品的生物煮练。适合的脂肪酶(也称为羧酸酯水解酶)包括，但不限于，细菌或真菌源的那些，包括甘油三酯脂肪酶(3丄1.3)和磷脂酶A2(3丄1.4.)。在本发明中使用的脂肪酶包括，但不限于，源自腐质霉属(异名嗜热真菌属)的脂肪酶，例如源自//./"m^>w(疏绵状嗜热丝孢菌(7:/am^mww力)-如专利或公开的专利申请EP258,068和EP305，216中所述，或来自特异腐质霉如WO96/13580中所述；假单胞菌属脂肪酶，如来自产碱假单胞菌或类产碱假单胞菌(EP218,272)、洋葱假单胞菌CPcepac/a)(EP331,376)、施氏假单胞菌(GB1,372,034)、荧光假单胞杆菌(Py7wor^cem)、假单胞菌属某种菌株SD705(WO95/06720和WO96/27002)、尸w&cww/"e"^(WO96/12012);芽孢杆菌脂肪酶，如来自枯草杆菌(及^to'/^)(Dartois，etal.,Biochem.Biophys.Acta，1131:253-360,1993);嗜热脂肪芽孢杆菌(及WearaAermo//n7iw)(JP64/744992)或短小芽孢杆菌(及pw脂7w力(WO91/16422)，所有参考文献被引入本文作为参考。其它实例是脂肪酶变体如在WO92/05249、WO94/01541、EP407225、EP260105、WO95/35381、WO96/00292、WO95/30744、WO94/25578、WO95/14783、WO95/22615、WO97/04079和WO97/07202中描述的那些，所有这些被引入本文作为参考。优选的商业上可得脂肪酶包括LipolaseTM和LipolaseUltra、LipozymeTM、PalataseTM、Novozym435禾口LecitaseTM(均可从NovoNordiskA/S得到)。脂肪酶的活性可以如"MethodsofEnzymaticAnalysis",ThirdEdition,1984，VerlagChemie,Weinhein,vol.4中所述进行测定。可以理解的是任何表现出生物煮练活性的酶可以用于本发明的实践中。也就是可以使用来自其它生物体的生物煮练酶，或来自上列的酶的生物煮练酶一一其中加入、缺失或取代一个或多个氨基酸，包括杂交多肽，只要所得到的多肽表现出生物煮练活性。利用传统诱变方法产生和利用例如高通过筛选技术如琼脂平板筛选方法鉴别可用于实践本发明的这类变体。例如，果胶酸裂合酶的活性可以通过将检测溶液施加至在琼脂板(例如，LB琼脂)中冲压出的4mm的孔中而测量，在所述孔中含有0.7。/。w/v多聚半乳糖醛酸钠(SigmaP1879)。此琼脂板然后在一具体温度(例如，75°C)下温育6小时。此琼脂板然后浸泡在(i)1MCaCl2中0.5小时；或(ii)1%混合的烷基三甲基铵溴(MTAB,SigmaM-7635)中1小时。两种步骤导致多聚半乳糖醛酸盐在琼脂中沉淀。果胶酸裂合酶活性能通过在沉淀的多聚半乳糖醛酸盐的背景内的亮区的外观进行检测。使用果胶酸裂合酶的标准品制剂的稀释，校准分析的灵敏性。漂白剂[128]在本发明的一个实施方式中，漂白剂用于处理本发明中的纺织品。本发明不限定使用漂白剂或使用任何特定的漂白剂。同样地，本发明不限定仅使用一种漂白剂。本发明的示例性的漂白剂是，例如过氧化氢、过氧化脲、过氧碳酸钠(sodiumcarbonateperoxide)、过氧化钠、高硼酸钠、次氯酸钠、次氯酸钙和二氯异氰脲酸钠。在优选的实施方式中，过氧化氢被用作漂白剂。在另一个实施方式中，酶促生物漂白剂单独或与非酶促漂白剂一起使用。酶促生物漂白剂的非限制实例是过氧化酉每(Colonna，etai.Recentbiologicaldevelopemtnsintheuseofperoxidases,Tibtech，17:163-168,1999)和氧化还原酶(例如，葡萄糖氧化酶)(Pramod,Liquidlaundrydetergentscontainingstabilizedglucose-glucoseoxidativesystemforhydrogenperoxidegeneration,US5288746)。在本组合物和方法中使用过水解酶与另外的化学漂白剂(一种或多种)，如过碳酸钠(sodiumpercarbonate)、高硼酸钠、硫酸钠/过氧化氢加合物和氯化钠/过氧化氢加合物和/或光敏漂白染料如磺酸化酞菁染料的锌或铝盐一起使用，进一步改善漂白效果。在另外的实施方式中，本发明的过水解酶与漂白促进剂(例如，TAED、NOBS)—起使用。酶的漂白体系通过酶促过水解产生过酸的关键组分是酶、酯底物和过氧化氢。过氧化氢过氧化氢可以直接分批加入，或持续地"原位"产生。酰基转移酶也可以与任何其它合适的11202来源一起应用，包括通过化学、电化学和/或酶学方法产生的H202。化学来源的例子是上述过碳酸盐和高硼酸盐，电化学来源的例子是供给氧气和氢气的燃料电池，酶促例子包含从利用葡萄糖与葡萄糖氧化酶反应产生H202。下列方程提供了与本发明一起使用的偶联系统的例子。葡萄糖氧化酶——-----------------.......-葡糖酸+H202+过水解酶,............-................醇+过酸不意图将本发明限制为任何具体的酶，因为和合适底物生成H202的任何酶都在本发明的方法中有用。例如，来自乳酸菌(Z"cto^"7/w)种的乳酸氧化酶在本发明中有用，已知所述乳酸氧化酶由乳酸和氧生成11202。事实上，本发明的方法的一个优势是，酸(例如，在上面的例子中的葡糖酸)的产生将碱性溶液的pH降低到过酸最有效漂白的pH范围(g卩，在pKa值或低于pKa值)。其它能够产生过氧化氢的酶(例如，醇氧化酶、乙二醇氧化酶、甘油氧化酶、氨基酸氧化酶等)也可以与酯底物以及本发明的过水解酶组合使用，产生过酸。在一些优选实施方式中，酯底物选自下列酸中的一种或多种甲酸、乙酸、丙酸、丁酸、戊酸、已酸、辛酸、壬酸、癸酸、十二烷酸、十四烷酸、十六烷酸、十八烷酸和油酸。因此，如本文所述，对于纺织品漂白，本发明提供了相比于目前应用的的方法和组合物的明确的优势。酰基转移酶在本发明中发现有用的酰基转移酶在WO05/056782中描述。[134]从微生物得到的酶的应用是长期存在的。事实上，本领域中有许多己知的生物催化剂。例如，美国专利号5,240,835依此并入作为参考)提供了对从C.w;^"似得到的转酰酶活性及其生产的描述。此外，美国专利号3,823,070(在此并入作为参考)提供了对由正链垸烃产生某些脂肪酸的棒状杆菌的描述。美国专利号4,594,324(在此并入作为参考)提供了对氧化烯烃的荚膜甲基球菌(^e^y/cocc^c"/ww/a^s)的描述。其它的生物催化剂是在本领域中己知的(参见，例如，美国专利号4,008,125禾P4,415,657;两者均并入此处作为参考)。EP0280232描述了将C.oxy&ra酶用在二醇和乙酸的酯之间的反应中，来产生单乙酸酯。其它参考文件描述了用C.ox;^a^酶从前手性二醇制备手性羟基羧葡萄糖+H20H202+酯底物酸。有关C.oc;^"m转酰酶的活性以及培养Co;c;^ara、制备和纯化该酶的细节提供在美国专利号5，240，835(如上所述，并入作为参考)中。因此，此酶主要使用乙酸酯的酯交换反应能力是已知的。然而，确定此酶能够进行过水解反应是非常出乎意料的。更令人惊讶的是，这些酶在过水解反应中显示出非常高的效率。例如，在甘油三丁酸酯和水存在的情况下，该酶产生丁酸，而在甘油三丁酸酯、水和过氧化氢存在的情况下，该酶主要产生过乙酸和非常少的丁酸。这种高的过水解与水解比值是本发明的过水解酶类型的酶表现出的独特性质，并且是以前描述的脂肪酶、角质酶及酯酶未表现出的独特特性。本发明的过水解酶在宽的pH和温度范围内有活性，并且接受宽范围的底物用于酰基转移。受体包含水(水解)、过氧化氢(过水解)和醇(经典的酰基转移)。为了进行过水解测定，使酶在选择的缓冲液中，在指定的温度下，和底物酯，在过氧化氢存在的情况下进行温育。用于测定过水解的典型底物包含酯如乙酸乙酯、甘油三乙酸酯、甘油三丁酸酯和其它底物。此外，该野生型酶水解短链酸的硝基苯基酯。后者是测定酶浓度的方便底物。通过本文描述的分析方法，可以测定过酸和乙酸。也描述了硝基苯基酯水解。虽然在本发明开发过程中使用的主要例子是耻垢分枝杆菌过水解酶，但在过氧化氢存在的情况下能够将酯主要转化成过酸的从任何来源获得的任何过水解酶都可用在本发明中。在本方法的一个实施方式中，在洗涤液体中过水解酶可以使用的浓度范围是0.0001-100ppm;优选地0.0001-50ppm;更优选地0.0001-25ppm;优选地0.0001-10ppm。在本方法的另一个实施方式中，过水解酶可以使用的浓度是每克织物0.0001-1%;更优选地，每克织物0.0001-0.1%或每克织物0.0001-0.01%。底物在本发明的一些优选实施方式中，包括脂族和/或芳族羧酸和醇的酯与本发明组合物的过水解酶一起应用。在一些优选实施方式中，酯底物选择下列的一种或多种甲酸、乙酸、丙酸、丁酸、戊酸、已酸、辛酸、壬酸、癸酸、十二烷酸、十四垸酸、十六烷酸、十八烷酸和油酸。因此，在一些优选实施方式中，提供的组合物包含至少一种过水解酶、至少一种过氧化氢源和至少一种酯酸。在其它实施方式中，甘油三乙酸酯、甘油三丁酸酯和其它酯作为用于形成过酸的酰基供体。工艺条件包含酶(一种或多种)和漂白体系的水溶液与纺织品材料接触的方式将依靠处理方案是否为连续、半连续、不连续浸轧巻堆、分批(或连续流)。例如，对连续或不连续浸轧巻堆工艺，水性酶溶液优选包含在饱和器槽(saturatorbath)中，并当纺织品穿过此槽时连续应用于该纺织品材料，在这个过程中纺织品材料通常吸收一定量的加工液，例如，其自重的0.5至1.5倍。在分批操作中，在液体与织物比为5:1至50:1下，织物暴露在酶溶液中一段时间，范围从约2分钟至24小时。这些是普通参数。在一些实施方式中，通过使用本发明中酶和其它化合物的更浓的溶液，可以縮短时间。本领域的技术人员能决定最适合其各自需要的参数。本文公开的方法可以在比传统煮练、退浆和漂白技术更低的温度下实行。在一个实施方式中，此方法在95"C以下进行，优选地，介于约15。C至95。C之间。在更优选的实施方式中，本发明的方法在介于约24。C至8(TC之间实行。在优选的实施方式中，本发明的方法在介于约4(TC至约60。C之间实行得到满意的结果。本发明的方法可以在比传统煮练、退浆和漂白技术相更接近中性的pH范围下实行。虽然此方法在pH值介于约5至11之间发现有用，但是优选pH值低于9。在一个实施方式中，本发明方法实行的pH值介于约6至9之间，优选地在6至8之间。在更优选的实施方式中，本发明方法实行的pH值介于约7.5至8.5之间。在进一步优选的实施方式中，pH值约为8.0。本领域普通技术人员知道，在本发明实行中使用的工艺条件可以选择，以便符合所需使用的工艺的特定设备或特定类型。例如，需要处理的纺织品优选与处理液保持接触，其温度从约15。C至约90°C，优选从约24。C至约80°C，最优选从约4(TC至约60°C，并且处理纺织品的适合时间为至少约2分钟至24小时，更优选从约30分钟至约12小时，优选从约30分钟至约6小时，最优选从约30分钟至约90分钟。当然，本领域普通技术人员知道，反应条件如时间和温度将依据使用的设备和/或工艺以及处理的织物而改变。待与本发明一起使用的工艺类型的优选实例包括，但不限于，喷射(Jet)、巻染剂/绞盘(Jigger/Winch)、压巻染色(Pad-Roll)和浸压气蒸(Pad-Steam)类型以及连续漂白类。本发明的组合工艺可以使用蒸汽或冷漂白原理作为批次、半连续或连续工艺实行。作为例子，该工艺可以包含以下步骤a)如本文描述的，将织物浸入煮练和漂白槽，随后挤出过量的液体，以便维持执行反应所必需的液体的量(通常介于干织物重量的60%和120%之间)，b)使浸润织物蒸汽加工，以便使织物达到所需的反应温度，通常在约2(TC至80。C之间，和c)通过在J-Box、U-Box、地毯机(carpetmachine)或其类似物中将织物巻起或打褶，保持足够长时间期间，以使煮练和漂白发生。如别处所提到的，退浆可以是期望的结果。因此对于一定类型的织物，使织物退浆处理以获得期望质量的最终产品可以是有利的和/或必需的。在这样的情况中，本发明可以被用作退浆、漂白和煮练工艺的组合，或退浆和漂白工艺的组合，或退浆和煮练工艺的组合。本发明的方法包括提供未整理纺织品成分至处理溶液，如所述的。纺织品组分可以包含纤维、纱、织物，其包括机织物、编织物、服装和非机织物。对于未整理的，纺织品组分意图是未被退浆、煮练、漂白、染色、印花或其它提供整理步骤如耐久压印的材料。当然，本领域普通技术人员知道，本发明中的纺织品是那些未经过成衣或包括材料的剪裁和缝纫在内的其它生产工艺的纺织品。本工艺可以使用任何纺织品材料包括纤维素和合成材料，所述纤维素如棉、亚麻、苎麻纤维、大麻纤维、人造丝、莱赛尔纤维、醋酸纤维素和三醋酸纤维素，所述合成材料包括，但不限于，聚酯、尼龙、氨纶、莱卡、丙烯酸树脂和各种其它天然和合成材料的混合物。为本发明的目的，天然材料可以包括蛋白质纤维如羊毛、丝、山羊绒，还有本文处所述的纤维素。本工艺可以用于漂白，对几种类型的可能易被碱性水解和降解的合成纺织品和它们的混合物，包括但不仅限于，聚酯、人造丝、醋酸酯、尼龙、棉/聚酯、棉/莱卡等，没有可察觉的纤维或织物损伤。本发明的方法在处理步骤之后进一步可以包括烧毛工艺和丝光处理的步骤。尽管退浆可以以单独步骤使用，但是在优选实施方式中，退浆步骤经由在处理槽中包含退浆酶(一种或多种)，包含在本发明的一步处理中，因此漂白、退浆和煮练组合为一个步骤。当然，在优选的应用中，本发明的工艺包括在本文提供的一步处理方法之后的清洗步骤或一系列的清洗步骤。清洗处理的纺织品是公知的和在技术人员的技术水平之内。清洗阶段通常出现在每个退浆、煮练和漂白步骤——当存在时——之后，以及在本发明的处理步骤之后。另外，无论其顺序和/或组合，在优选实施方式中，处理步骤可以包括一个浸湿或预湿步骤以确保在纺织品中均匀或一致的湿润。本发明的方法给经过此方法处理的纺织品组分提供较好的可湿性。纺织品的可湿性对纺织品的任何染色和整理是重要的。可湿性导致染色或整理剂对纺织品的较好的渗透，以及较好的纺织品染色和/或整理结果。因此，纺织品的可湿性是处理工艺有多少效果的指标。较高的可湿性意味着更有效的和更好的处理工艺，即，更短的浸润时间长度。传统的纺织品过氧漂白，仅在温度超过95。C时提供可接受的湿润性质，而更低的漂白温度(70°C)得到大于约40%的可湿性能。然而，本发明的工艺提供具有约10%以下、优选约5%以下的可湿性指标增强的织物，本文的可湿性指标定义为/(95°C的可湿性)，以百分数形式表示。另一个可选择的吸收度检测，例如，AATCC检测方法79-1995，能用于在处理之后快速检测润湿。为本发明的目的，基于流动性的纤维损坏是通过AATCC检测方法82-1996检测的，其包括在铜乙二胺(CP)中分散纤维。切割约1.5mm的代表性的纤维样品，将其溶解在具有数个玻璃球的样品瓶中的CP中——所述CP由方程CP^20x样品重量x0.98所限定，将其置于氮气下并通过摇动大约2小时溶解。加入另外的CP——所述CP按照方程CP-80x样品重量x0.98所限定，以及在氮气下另外摇动3小时。溶液被置于匀速搅拌下以防止分散系的分离。然后，溶液用校准后的OswaldCanonFenske粘度仪在25"恒温浴上测定，以确定流出时间。然后从公式F400/ctd计算流动性，其中0=粘度常数，1=流出时间，(1=溶液的密度1.052。辅助成分本发明的处理溶液也可以包括各种辅助成分，本文也称为辅助化学品。这样的成分包括，但不限于，多价螯合剂或螯合剂、湿润剂、乳化剂、pH值控制剂(例如，缓冲液)、漂白催化剂、稳定剂、分散剂、防沫剂、洗涤剂和它们的混合物。可以理解这样的辅助成分是除本发明的酶、过氧化氢和/或过氧化氢源和包含酯部分材料之外的。湿润剂通常选自表面活性剂和特别是选自非离子表面活性剂。使用的湿润剂的水平通常包括该浴的约0.1至约20g/L，更优选地约0.5至约10g/L，进一步优选地约0.5至约5g/L。使用稳定剂的各种原因包括缓冲能力、多价螯合、分散和另外地增强表面活性剂的性能。稳定剂可以减缓过氧化物分解的速率并能与可催化过氧化物分解和引起纤维损害的金属杂质组合或将其中和。随着无机或有机类被充分认识和硅酸盐与有机磷酸酯获得最广泛的认同，稳定剂被充分认识，在本发明使用的水平是该浴的约0.01至约30g/L，进一步优选地约0.01至约10g/L，最优选地约0.01至约5g/L。表面活性剂适合本发明实践使用的表面活性剂非限制性的包括，非离子(见，例如，美国专利号4,565,647，其被引入本文作为参考)；阴离子；阳离子；和两性离子表面活性剂(见，例如，美国专利号3,929,678，其被引入本文作为参考)；其通常存在的浓度是介于按重量计从约0.2%至约15%;优选地按重量计从约1%至约10%。阴离子表面活性剂非限制性的包括，线性垸基苯磺酸盐、a-烯烃磺酸盐、垸基硫酸盐(脂肪醇硫酸盐)、醇乙氧基硫酸盐、仲烷基磺酸盐、a-硫代脂肪酸甲酯、烷基或烯烃琥珀酸和肥皂。非离子表面活性剂非限制性地包括，醇乙氧基化物、壬基苯酚乙氧基化物、垸基聚糖苷、烷基二甲胺氧化物、乙氧基化脂肪酸单乙醇酰胺、脂肪酸单乙醇酰胺、多羟基垸基脂肪酸酰胺和葡糖胺的N-酰基N-烷基衍生物(葡糖酰胺(glucamides))。本发明的实施方式中使用的优选表面活性剂是非离子表面活性剂或非离子和阴离子混合物。螯合剂螯合剂也可以使用，并且可以选自氨基羧酸酯、氨基膦酸酯、多官能团取代芳族螯合剂和其混合物，所有这些在下文限定。可用作任选的螯合剂的氨基羧酸酯，包括乙二胺四乙酸酯、N-羟乙基乙二胺三乙酸酯、次氮基三乙酸酯、乙二胺四丙酸酯、三乙四胺六乙酸酯、不含多于约6个碳原子的烷基或链烯基的膦酸酯。多官能团取代的芳香族螯合剂也是本文的组合物中有用的。见1974年5月21日授权给Connor等的美国专利号3,812,044。优选的这类化合物的酸的形式是二羟基二磺基苯如1,2-二羟基-3，5-二磺基苯二乙三胺五乙酸酯和乙醇二甘氨酸(ethanoldiglycine)、碱金属、铵和它们的取代铵盐及它们的混合物。当至少允许低浓度的磷总量时，氨基膦酸盐在本发明的组合物中也适合作为螯合剂使用。本文使用的优选的生物可降解的螯合剂是乙二胺二琥珀酸酯("EDDS")，特别是其[S,S]异构体，如在1987年11月3日授权给Hartman和Perkins的美国专利4,704,233中所述的。当存在时，螯合剂使用的浓度是从约0.01至约10g/L，更优选地从约0.1至约5g/L，最优选地从约0.2至约2g/L。本发明的工业应用本发明在工业上具有许多实际应用，如本文所预期的，本说明书意图是示例性的而非包括性的。在一个实施方式中，本发明在纺织品工业中有预期的应用主要在纤维、纱、织物、服装和非机织物的加工中。主要应用包括纺织品的一步酶处理，包括纺织品的煮练和漂白。纺织品的退浆也可以与煮练、漂白和煮练-漂白同时完成。组合物中给予的酶组分的剂量(即，浓度)取决于特定活性、工艺条件和所需的结果。本领域技术人员能确定剂量水平。本文所述的组合物和方法，比传统基于化学品的处理，例如碱性煮练、漂白等，提供有效的纺织品处理同时减少强度损失。不被理论所束缚，可以相信，当与传统基于化学品的处理相比时，此组合物和方法更少损害纤维，并因此减少强度损失。强度损失可以通过本领域公知的技术测定，如ASTMD5034(抓样实验(Grabtest))、ASTMD5035(织物条样强力试验(Striptest))、ASTMD3787(钢球式顶破强力试验(Ballbursttest))，和/或ASTMD3786(针织品和非机织织物的液压法顶裂强度)。在下面的实验公开内容中，使用下列缩写叫(当量)；M(摩尔的)；)lM(微摩尔的)；N(正)；mol(摩尔)；mmol(毫摩尔)；—(微摩尔)；nmol(纳摩尔);g(克)；mg(毫克)；kg(千克)；吗(微克)；L(升)；ml(毫升)；fil(微升)；cm(厘米)；mm(毫米)；pm(微米)；nm(纳米)；。C(摄氏度)；h(小时)；min(分钟)；sec(秒)；msec(毫秒)；Ci(居里)；mCi(毫居里)；juCi(微居里)；TLC(薄层色谱(thinlayerachromatogmphy));Ts(甲苯磺酰基)；Bn(节基)；Ph(苯基)；Ms(甲磺酰基)；Et(乙基);Me(甲基)。实施例下面的实施例进一步详细描述了本发明，实施例绝不是意图于限制所要求的本发明范围。附图意欲被考虑为本发明描述和说明书的完整部分。所有引用的参考文献在此特别并入为参考，用于此处描述的所有内容。提供下面的实施例为了举例说明所要求保护的发明而不是对其进行限制。实施例1棉的一步酶促预处理本实施例例举了棉和含棉纤维以及织物的一步酶促预处理(退浆、煮练和漂白)的一个实施方式。试验在来自Testfabrics(WestPittiston，PA)的428R型的军用粗疏棉棉缎(Armycardcottonsateen)坯布织物和来自Testfabrics的428U型的、退浆但未漂白的军用粗疏棉棉缎织物上进行。使用的酶是lppm的酰基转移酶变体S51A98T(Genencor;WO05/056782);lg/L的PurastarOxAm4000E(Genencor氧化稳定的a-淀粉酶)；2ml/L的Optisize160(Genencor常规a-淀粉酶)；6ml/L的Bioprep3000L(Novozymes果胶酸裂合酶)；4ppm的角质酶(Genencor;在美国专利号第5,512,203中所描述的门多萨假单胞菌角质酶或在WO03/76580中所描述的具有突变F180P/S205G的变体)。使用的其它化合物是表面活性剂0.25g/L的TritonX-100;3000ppm的丙二醇二乙酸酯；2000ppm的过氧化氢；在pH6.8、50mM的磷酸盐缓冲溶液中的0.0P/。的钌红染料；碘溶液(碘溶液通过下述方法制备10g的碘化钾溶解在100ml的DI水中，然后加入0.65g的碘并搅拌此溶液直至完全溶解。向此溶液中加DI水至800ml，然后加入乙醇至1L)。为检测退浆、煮练和漂白组合的效果，在表1中所示的实验，使用三个4英寸x3英寸的来自Testfabrics的军用粗疏棉棉缎坯布织物样品(428R型)进行。所有详尽研究的实验(1-19)在Launder-O-meter中在5(TC和pH8的条件下进行60分钟。将织物浸透在反应溶液中5分钟后进行浸轧巻堆实验，将其通过滚筒并在室温(24。C)下温育24小时。在这些处理之后，所有织物样品用进入水彻底清洗，然后在评价前风干。市售漂白的来自Testfabrics的军用粗疏棉棉缎在全部处理中作为阳性对照。表1编号处理1缓冲液2缓冲液+表面活性剂3缓冲液+表面活性剂+PGDA4缓冲液+表面活性剂+PGDA+H2025缓冲液+表面活性剂+OxAm6缓冲液+表面活性剂+BP3000L7缓冲液+表面活性剂+角质酶<table>tableseeoriginaldocumentpage44</column></row><table>漂白效果通过使用型号CR-2000的Minolta分光光度计测定CIEL^直进行量化，CIEL"直表示白度。更高的C正L^直表明更好的漂白。使用碘试验检测每一处理后残留在织物中的残留淀粉以测定退浆效果。从每个样品切下5个3/8英寸的织物圆片并将每片圆片放入2ml的碘溶液中约一分钟。然后此圆片迅速用冷水冲洗并用滤纸轻擦。使用反射计(Reflectometer)即刻测量圆片的CIEL*值。越高的CIEL*值表明织物中的残留淀粉越少，表明越好的退浆性能。煮练效果通过水滴试验、钌红染色和尘屑的视觉评价进行量化。水滴试验通过滴lOpl的水在处理过的织物表面上，然后测量水滴被织物吸收的时间来进行。同样地，所有处理过的织物用0.01%的钌红染料溶液染色5分钟，以量化处理后的织物中剩余的胶质的量。然后，彻底冲洗染色的织物，并在测定CIEL"直之前风干。越低的CIEL"直表明越高的胶质结合，这与越低的煮练性能相关。通过面板计分元件(panelscoreunit)(PSU)量化尘屑的除去，其中0表明没有尘屑，5表明大量的尘屑。结果在表2中显示。表2<table>tableseeoriginaldocumentpage45</column></row><table>如在表2和图1-4中所示，在过氧化氢和丙二醇二乙酸酯的存在下，同时使用酰基转移酶、a-淀粉酶、果胶酸裂合酶处理的军用粗疏棉棉缎织物表现出显著量的退浆、煮练(尘屑去除)和漂白效果。实施例2棉漂白在本实施例中，描述了评价本发明中用于漂白棉织物的过水解酶的实验。在这些实验中，在Launder-O-meter中，在55。C下，对每筒六个棉样品进行60分钟的处理。在这些实验中，每个实验使用3个(3"X3")428U型和3个(3"X3")400U型底物。对来自Testfabrics的两种不同类型的100%未被漂白的棉织物(428U型(退浆但未漂白的军用粗疏棉棉缎)和400U型(退浆但未漂白的棉印花服装(cottonprintcloth)))进行检测。液体比率为约26比1(7.7g织物/200ml体积液体)。使用乙酸乙酯(3%(v/v))、过氧化氢(1500ppm)和TritonX-100(0.001%),在pH7禾BpH8的磷酸钠缓冲液(100mM)中，以及在pH9和pH10的碳酸钠(100mM)的缓冲液中，对12.7mgP/ml的过水解酶进行检测。使用ChromaMeterCR-200(Minolta),通过取处理前和处理后每个样品的4个CIE1^^*13*值，用总色差对漂白效果进行量化，处理后的样品的总色差根据下式计算得出总色差(AE)=V(AL2+Aa2+Ab2)(其中，AL、Aa、Ab分别是CIEL、CIE3*和CIEb"直在处理前和处理后的差)。更高的AE值表明更好的漂白效果。结果(见，图5)表明过水解酶在检验条件下、在pH7和pH8下对两种类型的100%棉织物都显示出明显提高的漂白效果。还观察到，在酶处理的底物上，大量的尘屑(例如，着色斑点)消失。实施例3亚麻布漂白在该实施例中，描述评估本发明的过水解酶对亚麻布的漂白能力的实验。使用了与上述用于棉检测(实施例2)相同的方法和条件，以检测亚麻布样品。如上所示，实验在Launder-O-meter中使用亚麻布织物进行(亚麻布料，L-53型；Testfabrics)。[182]在这些实验中，使用12.7mgP/ml的过水解酶和乙酸乙酯(3%v/v)、过氧化氢(1200ppm)和TritonX-100(0.001%)，在pH7和pH8的磷酸钠缓冲液中对3个(4"X4")亚麻布样品进行处理。如上实施例2所述，计算漂白效果。图6提供图，其示出在pH7和pH8下检测的本发明过水解酶对亚麻布的漂白效果。可以理解，本文描述的实施例和实施方式仅仅是为了例举的目的，本领域技术人员就这些实施例和实施方式将想到各种修改或改变，并且这些各种修改或改变将包括在本申请的精神和范围以及所附权利要求的范围内。出于所有目的，本文引用的所有出版物、专利和专利申请以其全部在此被引入作为参考。权利要求1.一种酶漂白组合物，包含i)酯源；ii)酰基转移酶；iii)过氧化氢源。2.权利要求l所述的组合物，3.权利要求l所述的组合物，4.权利要求l所述的组合物，5.权利要求l所述的组合物，乙二醇二乙酸酯、甘油三乙酸酯、6.权利要求l所述的组合物，水解与水解比值。7.权利要求l所述的组合物，成氧化酶和适合的底物。8.权利要求7所述的组合物，进一步包含生物煮练酶。进一步包含退浆酶。其中所述酯源是乙酸酯。其中所述酯源选自丙二醇二乙酸酯、乙酸乙酯和甘油三丁酸酯。其中所述酰基转移酶表现大于1的过其中所述过氧化氢源包含过氧化氢生其中所述氧化酶是糖氧化酶。9.一种一步处理组合物，包含i)一种或多种生物煮练酶；ii)一种或多种退浆酶；和iii)酶漂白组合物。10.权利要求9所述的组合物，进一步包含一种或多种选自表面活性剂、乳化剂、螯合剂、分散剂和/或稳定剂的辅助成分。11.权利要求9所述的组合物，进一步包含漂白活化剂。12.权利要求9所述的组合物，进一步包含化学漂白剂。13.权利要求12所述的组合物，其中所述化学漂白剂选自氧化性漂白剂、过氧化钠、次氯酸钠、次氯酸钙和二氯异氰脲酸钠或它们的组合。14.权利要求9所述的组合物，其中所述生物煮练酶选自果胶酶、角质酶、纤维素酶、半纤维素酶、蛋白酶和脂肪酶。15.权利要求14所述的组合物，其中所述生物煮练酶是果胶酸裂合酶和/或果胶酸裂合酶与其它酶的组合，所述其它酶如蛋白酶、角质酶、脂肪酶和纤维素酶。16.权利要求9所述的组合物，其中所述退浆酶选自(x-淀粉酶和(3淀粉酶。17.权利要求16所述的组合物，其中所述退浆酶是(x-淀粉酶。18.权利要求10所述的组合物，其中所述表面活性剂选自非离子型、阴离子型、阳离子型、两性离子型表面活性剂或它们的组合。19.权利要求18所述的组合物，其中所述表面活性剂是非离子型表面活性剂。20.权利要求12所述的组合物，其中所述化学漂白剂选自氧化性漂白剂、过氧化钠、次氯酸钠、次氯酸钙和二氯异氰脲酸钠或它们的组合。21.纺织品的漂白方法，包括a.提供i)酯源；ii)酰基转移酶；iii)过氧化氢源；和iv)需要漂白的纺织品；b.在适合允许所述纺织品可测白度的时间长度和条件下，使所述纺织品与所述酯源、酰基转移酶和过氧化氢源进行接触。22.权利要求21所述的方法，进一步包含一种或多种生物煮练酶。23.权利要求22所述的方法，其中所述酯源是乙酸酯。24.权利要求23所述的方法，其中所述酯源选自丙二醇二乙酸酯、乙二醇二乙酸酯、甘油三乙酸酯、乙酸乙酯和甘油三丁酸酯。25.权利要求21所述的方法，其中所述酰基转移酶表现大于1的过水解与水解比值。26.权利要求21所述的方法，其中所述过氧化氢源包含过氧化氢生成氧化酶和适合的底物。27.权利要求26所述的方法，其中所述氧化酶是糖氧化酶。28.权利要求21所述的方法，其中所述适合的条件包含约5-11的pH。29.权利要求28所述的方法，其中所述pH介于约6至10之间。30.权利要求28所述的方法，其中所述pH介于约6至8之间。31.权利要求21所述的方法，其中所述适合的条件包含介于约2分钟至24小时之间的时间长度。32.权利要求31所述的方法，其中所述时间长度介于约15分钟至12小时之间。33.权利要求31所述的方法，其中所述时间长度介于约30分钟至6小时之间。34.权利要求21所述的方法，其中所述适合的条件包含介于约15°C至95"C之间的温度。35.权利要求34所述的方法，其中所述适合的条件包含介于约24°C至6(TC之间的温度。36.权利要求34所述的方法，其中所述适合的条件包含介于约30°C至50。C之间的温度。37.权利要求21所述的方法，其中所述过氧化氢的浓度是介于约100ppm至5000ppm之间。38.权利要求21所述的方法，其中所述过氧化氢的浓度是介于约500ppm至4000ppm之间。39.权利要求21所述的方法，其中所述过氧化氢的浓度是介于约1000ppm至3000ppm之间。40.权利要求21所述的方法，其中所述酰基转移酶的浓度是介于约0.005ppm至100ppm之间。41.权利要求21所述的方法，其中所述酰基转移酶的浓度是介于约0.01ppm至50ppm之间。42.权利要求21所述的方法，其中所述酰基转移酶的浓度是介于约0.05ppm至10ppm之间。43.权利要求21所述的方法，其中所述酯源的浓度是介于约100ppm至10,000ppm之间。44.权利要求21所述的方法，其中所述酯源的浓度是介于约1000ppm至5000ppm之间。45.权利要求21所述的方法，其中所述酯源的浓度是介于约2000ppm至4000ppm之间。46.纺织品的处理方法，包括a.提供i)一步纺织品处理组合物；和ii)需要处理的纺织品；b.在足以允许所述纺织品退浆、煮练和漂白的时间长度和条件下，使所述纺织品与所述一步纺织品处理组合物进行接触。47.权利要求46所述的方法，其中所述一步纺织品处理组合物包含i)一种或多种生物煮练酶；和ii)一种或多种酶漂白体系。48.权利要求47所述的方法，进一步包含一种或多种退浆酶。49.权利要求47所述的方法，其中所述酶漂白体系包含酰基转移酶、酯源和过氧化氢源。50.权利要求49所述的方法，其中所述过氧化氢源包含过氧化氢生成氧化酶和适合的底物。51.权利要求50所述的方法，其中所述氧化酶是糖氧化酶。52.权利要求47所述的方法，其中所述生物煮练酶选自果胶酶、角质酶、蛋白酶、纤维素酶、半纤维素酶和脂肪酶。53.权利要求52所述的方法，其中所述生物煮练酶是果胶酸裂合酶和/或果胶酸裂合酶与其它酶的组合物，所述其它酶如角质酶、纤维素酶、蛋白酶、脂肪酶和半纤维素酶。54.权利要求48所述的方法，其中所述退浆酶选自淀粉酶、纤维素酶和甘露聚糖酶。55.权利要求54所述的方法，其中所述退浆酶是a-淀粉酶。56.权利要求47所述的方法，进一步包含选自表面活性剂、乳化剂、螯合剂、分散剂和/或稳定剂的辅助成分。57.权利要求56所述的方法，其中所述表面活性剂是非离子型表面活性剂。58.权利要求47所述的方法，其中所述酶漂白体系生成漂白剂，进一步其中所述漂白剂是在过氧化氢的存在和酰基转移酶催化下，通过乙酸酯基团的过水解作用生成的过乙酸。59.权利要求47所述的方法，其中所述一步组合物进一步包含选自氧化性漂白剂、过氧化钠、次氯酸钠、次氯酸钙和二氯异氰脲酸钠或它们的组合的化学漂白剂。60.权利要求46所述的方法，其中所述纺织品选自纤维素、含纤维素和不含纤维素的纺织品。61.权利要求60所述的方法，其中所述纤维素或含纤维素的纺织品包括棉。62.权利要求46所述的方法，其中所述足以允许所述纺织品煮练和漂白的条件是在介于约2分钟至24小时之间的时间内、介于约15°〇至95'C之间的温度和介于约5至11之间的pH。63.权利要求46所述的方法，其中所述足以允许所述纺织品退浆、煮练和漂白的条件是在介于约2分钟至24小时之间的时间内、介于约15r至95。C之间的温度和介于约5至11之间的pH。全文摘要本发明涉及新型的用于纤维素、含纤维素(例如，棉和含棉)和非纤维素的纺织品、纤维和织物的酶一步预处理的组合物和方法。预处理包括纺织品的煮炼和漂白，任选地包括退浆。文档编号D06L3/00GK101426972SQ200780013492公开日2009年5月6日申请日期2007年4月10日优先权日2006年4月14日发明者A·J·波罗斯,A-L·奥特尼恩,M-Y·润申请人:金克克国际有限公司