Immunoglobulin A/blood免疫球蛋白A/血液
3)immunoglobulin E/blood免疫球蛋白E/血液
4)Immunoglobulin G/blood免疫球蛋白G/血液
5)Immunoglobulin M/blood免疫球蛋白M/血液
6)Immunoglobulins/csf免疫球蛋白类/脑脊髓液
延伸阅读
免疫球蛋白免疫球蛋白immunoglobulin脊椎动物体内免疫防御系统的组成成分。包括各种抗体以及一些化学结构和抗原性与抗体有关的蛋白质，简称Ig。分布于体液(主要是血清)及某些淋巴细胞膜上。免疫球蛋白由四条长的肽链通过二硫键连结而成，其中包括两条相同的重链(H链)和两条相同的轻链(L链)。根据分子量、糖含量以及重链抗原特异性的不同，免疫球蛋白可分为5类，即IgG、IgM、IgA、IgD、IgE，它们相应的重链分别命名为γ、μ、a、δ和ε。各种免疫球蛋白的轻链只有两种类型，即k型和l型，任何一个免疫球蛋白分子中的两条轻链或全为k链或全为l链。20世纪50年代后期，英国的R.R波特和美国的G.M.埃德尔曼为阐明免疫球蛋白的分子结构作出了重要贡献。生物体内含量最高的IgG由两条相同的重链和两条相同的轻链组成，可表示成L2H2。IgG分子的结构是对称的，每半个分子具有一个与抗原结合的位点。木瓜蛋白酶可将IgG裂解而得到3个大小约略相等的片段，其中两个是相同的，称抗原结合片段(Fab)，第三个称结晶片段(Fc)。一个Fab分子能与一个抗原分子结合，Fc片段易于形成结晶，它与抗体的几种免疫功能有关。两个Fab片段和一个Fc片段之间有一个铰链区，铰链区含有相当多的脯氨酸，且重链间的二硫键也多集中在这一区域，因此铰链区的肽链松散，容易被蛋白水解酶水解，有淋巴滤器之称。主要表现于单核吞噬细胞的吞噬作用(属于非特异性免疫)和淋巴细胞在受抗原刺激之后发挥的免疫应答(属于特异性免疫)。
